As proteínas de reconhecimento do soro e de outros fluidos corporais dos vertebrados que reagem especificamente com os antigénios que induzem a sua formação são chamados anticorpos. Os anticorpos pertencem à família de proteínas globulares chamadas imunoglobulinas. No entanto, as imunoglobulinas são definidas como uma família de proteínas globulares que compreendem simultaneamente as moléculas de anticorpo e as moléculas dos determinantes antigénicos. Um anticorpo é uma imunoglobulina, secretado pelos linfócitos B, que está presente no soro e se liga de uma forma específica a um antigénio. Por sua vez, os antigénios são classificados como qualquer uma substância estranha que promove uma resposta imunológica. Um antigénio que produz uma resposta imunológica adaptativa denomina-se, também, de imunogénio. Os anticorpos podem ser produzidos com o objetivo de defender o sistema contra proteínas específicas. Por isto, são moléculas muito importantes na ciência e podem ser usadas para investigar uma função ou uma localização específica de uma determinada proteína num sistema biológico.
A região específica do antigénio que o anticorpo reconhece e se liga é denominada de epítopo ou determinante antigénico. Um epítopo é, normalmente, formado por 5 a 8 aminoácidos da superfície da proteína. As proteínas são estruturas tridimensionais e um epítopo pode ser reconhecido na sua forma natural em solução ou na sua forma nativa. Foram identificados cinco tipos de anticorpos, separados em cinco classes dependendo das suas propriedades. Estas cinco classes de imunoglobulinas são: IgM, IgG, IgA, IgD, e IgE. Todos os anticorpos partilham a mesma estrutura básica que consiste em 4 cadeias polipeptídicas ligadas por pontes dissulfeto. Estas cadeias formam uma estrutura molecular simétrica que compreendem duas metades, onde o local de ligação do antigénio é formado entre as terminações das cadeias light e heavy de cada metade. As duas cadeias light (L) são idênticas e possuem cerca de 220 aminoácidos de comprimento, enquanto as cadeias heavy (H) têm cerca de 440 aminoácidos de comprimento, partilhando, também, uma estrutura idêntica. Estas cadeias estão ligadas por ligações de dissulfeto covalentes e não covalentes, onde o número e tipo de ligações dissulfeto variam entre as classes de imunoglobulinas. Existem dois tipos de cadeias light: cadeia lambda e cadeia kappa. Por outro lado, existem 5 classes de cadeias heavy, ou isótopos, que possuem propriedades únicas a cada classe de imunoglobulina, e alguns dos isótopos têm diferentes subtipos. Estes isótopos determinam as propriedades biológicas do anticorpo numa resposta imunológica.
Além de o anticorpo ligar especificamente a uma partícula estranha, ele também sinaliza outras células para eliminar estes agentes. A porção de ligação do anticorpo ao antigénio muda dependendo do anticorpo secretado. Esta sequência é conhecida como a região variável. A construção da região varável durante a produção do anticorpo na célula B é o que permite que o anticorpo tenha uma ação específica para uma infinidade de diferentes antigénios. As outras propriedades biológicas dos anticorpos e o seu papel na sinalização de outras células imunológicas são determinadas pela região constante das cadeias heavy.
Sabe-se que após a digestão com enzimas proteolíticas, os anticorpos podem ser divididos em fragmentos. Desta forma, podem ser divididos em 2 fragmentos Fab (fragmento da ligação ao antigénio) e um fragmento Fc (fragmento cristalizável). O fragmento Fab contém a cadeia light e a porção terminal da cadeia heavy, com o sítio de ligação ao antigénio entre as cadeias. O fragmento Fc contém a porção terminal carboxílica das cadeias heavy e não possui sítio de ligação ao antigénio. Estas propriedades têm as seguintes aplicações práticas, uma vez que a porção Fc permite:
- o anticorpo se ligue às matrizes em ensaios como ELISA sandwich;
- o anticorpo seja usado em ensaios de imunoprecipitação;
- o anticorpo seja reconhecido por um anticorpo secundário e, consequentemente, que seja purificado através da proteína A ou G.
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