Lipase

Apresentação do conceito de Lipase, uma enzima omnipresente que hidrolisa os lípidos; As lipases e a solubilidade; As lipases nos mamíferos; Extração e aplicação das lipases.

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A lipase é uma enzima omnipresente que hidrolisa os lípidos, isto é, as gorduras. Existem diversos tipos de lipases que desempenham um papel fundamental no metabolismo dos lípidos. Nos animais, as lipases intervêm também na digestão, na absorção e na reconstituição da gordura.

A lipase é uma esterase

A lipase também chamada de triacilglicerol acil-hidrolase (E.C.3.1.1.3) e, como este nome indica, esta enzima catalisa a hidrólise de triglicéridos, formando glicerol e ácidos gordos livres (ver Figura 1).

Os triglicéridos são a forma mais comum de gordura encontrada na natureza. Eles são constituídos por um resíduo de glicerol ligado a três ácidos gordos. O glicerol que é uma pequena molécula de álcool liga-se, no máximo, a três moléculas de ácidos gordos porque é constituída por um esqueleto de três carbonos. Cada molécula de ácido gordo está ligada ao glicerol por uma ligação éster (R’-COOR”). Como os triglicéridos (ou seja, os lípidos) são moléculas de éster, a lipase também é considerada uma esterase.

Nesse sentido, a lipase cliva (isto é, quebra) as ligações ésteres que unem os ácidos gordos ao glicerol, separando-os. Assim, os triglicéridos são o substrato desta enzima e o glicerol e os ácidos gordos livres são o seu produto.

As lipases são hidrolases de serina e apresentam uma estrutura semelhante às proteases de serina. A sequência de aminoácidos no centro catalítico é a seguinte: glicina – histidina – serina – glutamato (ou aspartato) – glicina.

As lipases e a solubilidade

As lipases são enzimas especiais porque são proteínas solúveis em água (isto é, são hidrossolúveis) mas atuam sobre um substrato hidrofóbico (isto é, insolúvel em água). Além de que a reação que catalisam, uma hidrólise, necessita de moléculas de água (ver Figura 1).

A reação desenrola-se na interface água / substrato insolúvel, onde as lípases hidrolisam ésteres carboxílicos agregados à fase aquosa.

Uma alteração na conformação da enzima ocorre depois do contacto com o substrato insolúvel em água.

Quando o substrato (isto é, os lípidos triglicéridos) toma a forma de micelas, elas estendem a interface água / lípido, a enzima tem maior contato com o seu substrato e a reação procede mais rapidamente.

A quantidade de água na mistura pode determinar a direção da reação catalisada pela lipase:

  1. Um excesso de água favorece a hidrólise dos lípidos;
  2. Uma pequena quantidade de água ou a sua falta, ocorrem reações de esterificação e transesterificação.

As lipases nos mamíferos

Nos mamíferos, três grupos de enzimas lipolíticas são distinguidas, estas são lipases isoladas:

  1. no trato digestivo;
  2. nos tecidos de alguns órgãos como o cérebro, os músculos, as artérias, os rins, o baço, a língua, o fígado e o tecido adiposo;
  3. e no leite. Esta lipase é sintetizada pelas glândulas galactagéneas produtoras de leite materno rico em lípidos.

As lipases associadas à digestão e absorção das gorduras são as mais estudas. Entre as mais importantes se encontram as seguintes:

  1. A lipase gástrica é segregada pela mucosa gástrica e hidrolisa os lípidos alimentares no estômago. Ela é estável e ativa em valores de pH próximos de 1 e é resistente à pepsina e outras proteases gástricas;
  2. A lipase pancreática é a principal enzima responsável pela digestão dos lípidos alimentares. Ela atua principalmente sobre os diglicéridos libertados pela lipase gástrica. É secretada no duodeno e funciona a um pH ligeiramente alcalino. Necessita de um cofator proteico chamada colipase.
  3. A lipoproteína lipase permite a hidrólise e a absorção dos triglicéridos transportados no sangue sob a forma de lipoproteínas pelos tecidos.
  4. A lipase hepática atua sobre as lipoproteínas no sangue. Ela hidrolisa glicéridos, fosfolípidos e ésteres de colesterol. Pode também catalisar a transesterificação entre glicéridos.

Outras lipases

Existem lipases que são capazes de hidrolisar os fosfolípidos que estão presentes principalmente nas membranas biológicas (e são chamadas de fosfolipases), outras de hidrolisar ésteres de colesterol (esterase de colesterol) e outras de sintetizar ésteres.

Extração e Aplicação

As lipases vegetais podem ser facilmente isoladas a partir das suas sementes. Porém normalmente se recorre a lipases microbianas. A maior parte delas são estáveis em muitos solventes orgânicos, e não necessitam de cofatores para serem ativadas. Podem ser usadas como hidrolases ou como catalisadores de síntese orgânica.

As lipases são amplamente utilizadas no processamento de gorduras e óleos, nos detergentes, no processamento de alimentos, na produção de fármacos e cosméticos, etc. A tabela seguinte sumariza as principais aplicações industriais destas enzimas.

 

 

Produtos Aplicação
Bebidas Melhoria do aroma
Cárneos Remoção da gordura e melhoria do aroma
Cosméticos e perfumes Transesterificação ou esterificação para síntese de aromas
Detergentes Hidrólise de lípidos para remover nódoas de gordura
Efluentes das indústrias agroalimentares Biorremediação
Fármacos / medicamentos Enantiosseletividade, transesterificação e hidrólise
Láteos Hidrólise da gordura do leite, maturação do queijo e modificação da gordura da manteiga para desenvolvimento aroma.
Óleos Transesterificação e/ou hidrólise
Papel Hidrólise para remover os lípidos da matéria-prima
Químicos Enantiosseletividade (produção de um enantiómero preferencial)

 

Figura 1 – reação de hidrólise catalisada pela lipase. Adaptado de Lasoń & Ogonowski (2010).

Figura 1 – reação de hidrólise catalisada pela lipase. Adaptado de Lasoń & Ogonowski (2010).

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References:

  • Fickers, P., Destain, J., Thonart, P. (2008). Les lipases sont des hydrolases atypiques: principales caractéristiques et applications. Biotechnol. Agron. Soc. Environ., 12 (2): 119-130.
  • Lasoń, E., Ogonowski, J. (2010). Lipase – characterization, applications and methods of immobilization. CHEMIK, 64 (2): 97-102.
  • Sharma, R. et al. (2001). Production, purification, characterization, and applications of lipases. Biotechnology Advances, 19: 627-662.
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