Protease

A protease (EC 3.4) também conhecida como peptidase ou proteinase se refere a um grupo de enzimas que promove a degradação das proteínas, levando à libertação de aminoácidos, os constituintes das proteínas.

Proteases – enzimas que degradam proteínas

As proteases são enzimas hidrolíticas que catalisam a quebra das ligações peptídicas.

Estas ligações ligam covalentemente um átomo de carbono de um aminoácido a um átomo de azoto (ou nitrogénio) de outro aminoácido. Deste modo, as ligações peptídicas permitem a união de resíduos de aminoácidos numa cadeia peptídica que forma uma proteína.

Assim, as proteases, ao clivarem a ligações peptídicas, promovem a hidrólise (isto é, a quebra) das cadeias peptídicas (isto é, das proteínas) e restituem os aminoácidos na sua forma livre.

Classificação da protease quanto ao local de corte

As proteínas são constituídas por cadeias peptídicas e como cada cadeia tem dois extremos: o terminal amina (-NH2) e o terminal carboxílico (-COOH). Assim, vamos ter enzimas que atuam no interior da cadeia ou, então, em um dos extremos da cadeia. Deste modo, as proteases podem ser divididas em:

  1. Endopeptidases – são as enzimas que quebram as ligações peptídicas no interior das proteínas;
  2. Exopeptidases – são as enzimas que removem os aminoácidos terminais das proteínas. Este grupo pode ser ainda dividido em carboxipeptidases, aquelas enzimas que atuam no terminal carboxílico e em aminopeptidases que atuam no terminal amina da cadeia peptídica.

Classificação da protease quanto à composição química do centro ativo

As proteases também são agrupadas em função da natureza dos aminoácidos que compõem o centro ativo da enzima e que estão implicados na catálise das suas reações químicas. Assim, distingue-se:

  1. As proteases de serina – são enzimas caracterizadas por conterem um conjunto de três resíduos de aminoácidos no seu centro ativo com função catalítica. Para além da serina, os aminoácidos são a histidina e aspartato. A tripsina (EC4.21.4) e a quimiotripsina (EC 3.4.21.1), produzidas no pâncreas e lançadas no intestino delgado são os exemplos mais conhecidos deste tipo de enzima. Outro exemplo típico é a trombina (EC 3.4.21.5), enzima importante na coagulação do sangue;
  2. As proteases de aspartato – são enzimas que possuem dois resíduos de aspartato no seu centro ativo e atuam em meio ácido. Os exemplos mais típicos incluem a pepsina (EC 3.4.23.1) que atua no estômago, a renina (EC4.23.15) que atua sobre o angiotensinogénio e controla a pressão arterial e a protease (EC 3.4.23.16) do vírus da imunodeficiência humana (HIV);
  3. As proteases de cisteínas – como o nome indica, estas enzimas tem um resíduo de cisteína no seu centro ativo. Como exemplos importantes temos as catepsinas B,C e F que são enzimas encontradas nos lisossomas, as caspases implicadas na apoptose e a papaína (EC 3.4.22.2) enzima extraída da papaia usada para amaciar a carne.
  4. As metaloproteases – estas enzimas usam iões metálicos bivalentes, notoriamente o zinco (Zn2+) ou o cobalto (Co2+). As colagenases que atuam sobre o colagénio são metaloproteases.

Zimogénios – os precursores de proteases

Muitas enzimas digestivas são biossintetizadas na forma de um precursor inativo chamado zimogénio ou proenzima.

A ativação da enzima é efetuada pela clivagem de uma ou mais ligações peptídicas da molécula de zimogénio. A clivagem pode ser catalisada pela própria enzima na forma ativa ou por uma enzima separada.

Por exemplo, o tripsinogénio, o zimogénio da tripsina, é produzido no pâncreas e ativado no intestino delgado pela ação da enzima enteropeptidase e pela própria tripsina.

Dentro das células eucariotas as proteases localizam-se nos lisossomas ou nos proteossomas

Nos eucariotas, as proteínas a serem degradadas por duas vias proteolíticas:

  1. Nos lisossomas – pequeno organelo membranar aonde são recicladas proteínas membranares e proteínas extracelulares;
  2. Nos proteossomas – complexos proteicos com centros catalíticos semelhantes às proteases que degradam proteínas que foram previamente marcadas com moléculas de ubiquitina.
7481 Visualizações 1 Total

References:

  • Neurath, H. & Walsh K. A. (1976). Role of proteolytic enzymes in biological regulation (A Review). Proc. Natl. Acad. Sci., 73 (11): 3825-3832.

7481 Visualizações

A Knoow é uma enciclopédia colaborativa e em permamente adaptação e melhoria. Se detetou alguma falha em algum dos nossos verbetes, pedimos que nos informe para o mail geral@knoow.net para que possamos verificar. Ajude-nos a melhorar.

Gostaria de ser nosso colaborador?

É especialista em alguma das áreas de conhecimento presentes na nossa enciclopédia? Tem gosto pela escrita? Gostaria de ser editor numa enciclopédia em português, integralmente escrita por especialistas? Gostaria de partilhar conhecimento?

Se a sua resposta é sim, então envie-nos o seu CV para geral@knoow.net para que possamos analisar e enviar mais detalhes sobre a forma de colaboração.

 

Áreas para as quais procuramos especialistas:

  •  Biologia
  •  Economia
  •  História
  •  Medicina
  •  Medicina Veterinária
  •  Filosofia
  •  Sociologia
  •  Contabilidade
  •  Direito
  •  Mecânica
  •  Química
  •  Física
  •  Matemática