Enzima

Conceito de Enzima: O termo enzima foi introduzido pelo fisiologista Wilhelm Kühne (século XIX) para denominar o agente responsável pelo…

Conceito de Enzima

As enzimas são proteínas, com algumas exceções, que atuam como catalisadores biológicos. O termo enzima foi introduzido pelo fisiologista Wilhelm Kühne (século XIXpara denominar o agente responsável pelo processo de fermentação. A sua função no organismo é a de biocatalisador das milhares de reações químicas que a cada segundo ocorrem nas células. As reacções enzimáticas podem ser reações de síntese (ou anabolismo) ou reações de degradação (ou catabolismo). O conjunto destas reacções num organismo constitui o seu metabolismo. As enzimas são específicas conseguindo distinguir substratos com estruturas muito semelhantes. Cada enzima tem uma temperatura ótima e um pH ótimo de funcionamento, o que significa que a essa temperatura e pH ótimos a enzima apresenta atividade máxima.

A primeira enzima isolada e cristalizada foi a urease, um feito que valeu o prémio Nobel da Química em 1946 a James Batcheller Sumner. Isoladas, imobilizadas ou em células vivas, as enzimas podem ser utilizadas à escala industrial, como biocatalisadores em reações químicas de modo sustentável, como por exemplo:  tripsina,  papaína e pectinase na produção de alimentos; nitrila hidratase, transaminases, monoamina oxidase, lipases e penincilina G acilase em produtos farmacêuticos e proteases, lipases, amilases e celulases em detergentes. Outras aplicações incluem a utilização de Bactérias Ácido Lácticas na produção de GABA, um aminoácido neurotransmissor, numa reação catalisada pela enzima glutamato descarboxilase; a utilização de lacases na degradação de lignocelulose, gerado como desperdício de várias indústrias no meio ambiente, nomeadamente a indústria do papel, onde se destaca a lignina, como subproduto da celulose, e a aplicação da glucose oxidase para fins analíticos, como a monitorização da glucose no sangue.

O vídeo da professora Gill Gunnill, pelo National STEM Learning Centre, ilustra a utilização de enzimas imobilizadas em beads de alginato para catalisar a degradação de lactose em glucose e galactose.

 

As enzimas diminuem a energia de ativação (∆G‡) das reações que catalisam sem alterar o equilíbrio químico, e assim aceleram as reações. O que distingue as enzimas de outros catalisadores é a formação do complexo Enzima-substrato (ES). A ligação do substrato ocorre no sítio ativo da enzima. Uma parte significativa da energia usada para a reação enzimática é derivada de interações fracas (pontes de hidrogénio, interações hidrofóbicas e iónicas) entre o substrato e enzima. A energia derivada desta interação é chamada energia de ligação, ∆GB.  A energia de ligação pode ser usada para diminuir a entropia do substrato ou causar alterações conformacionais na enzima. Outros mecanismos adicionais de catálise incluem a catálise ácido-base, covalente, e metal-iónica. A catálise frequentemente envolve interações covalentes transientes entre o substrato e a enzima, ou grupos de transferência de, e para, a enzima, a fim de providenciar um caminho de reação de energia mais baixa.

As enzimas são geralmente formadas por uma ou mais cadeias de polipéptidos. Contudo, existem algumas enzimas que requerem a presença de componentes não proteicos, os quais são designados por cofactores. O conjunto formado pela enzima e pelo cofactor (iões metálicos e/ou coenzima) é designado por holoenzima. Os cofactores podem ser iões inorgânicos ou moléculas orgânicas complexas:

. Iões metálicos: por exemplo, o Cu2+, Mn2+ e Mg2+,

Coenzima: uma molécula mais complexa, orgânica ou metalorgânica,

.Grupos prostético: uma coenzima ou ião metálico, ligados geralmente de forma covalente à apoenzima.

A terminação –ase é utilizada para as enzimas, e estas são geralmente denominadas pela reação que catalisam. Por exemplo, a lactase – que é uma enzima mencionada no vídeo anterior – catalisa a degradação da lactose, o substrato. Devido ao elevado número de enzimas, estas são geralmente classificadas de acordo com as reações que catalisam nas seguintes classes:

  • Oxidorredutases – catalisam reações de oxirredução,
  • Transferases – transferem um grupo (por exemplo, o grupo metilo) de um composto para outro,
  • Hidrolases – catalisam reações de hidrólise,
  • Liases – catalisam a adição de grupos a ligações duplas ou formação de ligações duplas pela remoção de grupos,
  • Isomerases – catalisam o rearranjo estrutural de formas isoméricas,
  • Ligases – catalisam a formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por reações de condensação acopladas à clivagem de ATP.

Apesar desta definição, existem também moléculas biológicas com capacidade catalítica que não são proteínas, mas ácidos nucléicos, as ribozimas. Estas enzimas são RNAs que podem catalisar a hidrólise de RNA.

 

2811 Visualizações 1 Total

References:

Klaus Buchholz, Volker Kasche, Uwe Theo Bornscheuer, (2012) Biocatalysts and Enzyme Technology (2ª Edição), Wiley-Blackwell (Cap. 1, pp.1-2, Cap. 2, p.36)

David L. Nelson, Michael M. Cox, (2005) Lehninger: Principles of Biochemistry (4ª Edition), Macmillan (Cap. 1, p.27, Cap. 6, pp.191-192)

Chapman, J., Ismail, A. E., Dinu, C. Z., (2018) Industrial Applications of Enzymes: Recent Advances, Techniques, and Outlooks, Catalysts 8(238)

Bruen, D., Delaney, C., Florea, L., Diamond, D., (2017) Glucose Sensing for Diabetes Monitoring: Recent Developments, Sensors (Basel, Switzerland) 17(8):1866

Kumar, A., Chandra, R., (2020) Ligninolytic enzymes and its mechanisms for degradation of lignocellulosic waste in environment, Heliyon 6(2)

(2018) Vídeo das enzimas lactase imobilizadas e lactose, Consultado em: Dezembro 24, 2018 em https://www.futurelearn.com/courses/teaching-practical-science-biology ou Future Learn/ Teaching Practical Science: Biology/ week 1/ 1.7

2811 Visualizações

A Knoow é uma enciclopédia colaborativa e em permamente adaptação e melhoria. Se detetou alguma falha em algum dos nossos verbetes, pedimos que nos informe para o mail geral@knoow.net para que possamos verificar. Ajude-nos a melhorar.