Proteasa

La proteasa (EC 3.4) también conocida como peptidasa o proteinasa se refiere a un grupo de enzimas que promueve la degradación de las proteínas, llevando a la liberación de aminoácidos, los constituyentes de las proteínas.

Proteasas – enzimas que degradan proteínas

Las proteasas son enzimas hidrolíticas que catalizan la quiebra de los enlaces peptídicos.

Estos enlaces unen covalentemente un átomo de carbono de un aminoácido a un átomo de nitrógeno de otro aminoácido. De este modo, los enlaces peptídicos permiten la unión de residuos de aminoácidos en una cadena peptídica que forma una proteína.

Así, las proteasas, al clivar los enlaces peptídicos, promueven la hidrólisis (es decir, la quiebra) de las cadenas peptídicas (es decir, de las proteínas) y restituyen los aminoácidos en su forma libre.

Clasificación de la proteasa en cuanto al lugar de corte

Las proteínas son constituidas por cadenas peptídicas y como cada cadena tiene dos extremos: el terminal amina (-NH2) y el terminal carboxílico (-COOH). Así, vamos a tener enzimas que actúan en el interior de la cadena o, entonces, en uno de los extremos de la cadena. De este modo, las proteasas pueden ser divididas en:

  1. Endopeptidasas – son las enzimas que quiebran los enlaces peptídicos en el interior de las proteínas;
  2. Exopeptidasas – son las enzimas que eliminan los aminoácidos de las proteínas. Este grupo puede ser también dividido en carboxipeptidasas, aquellas enzimas que actúan en el terminal carboxílico y en aminopeptidasas que actúan en el terminal de la cadena peptídica.

Clasificación de la proteasa en cuanto a la composición química del centro activo

Las proteasas también son agrupadas en función de la naturaleza de los aminoácidos que componen el centro activo de la enzima y que están implicados en la catálisis de sus reacciones químicas. De esta forma se distinguen:

  1. Las proteasas de serina – son enzimas caracterizadas por contener un conjunto de tres residuos de aminoácidos en su centro activo con función catalítica. Además de la serina, los aminoácidos son la histidina y aspartato. La tripsina (EC4.21.4) y la quimiotripsina (EC 3.4.21.1), producidas en el páncreas y lanzadas en el intestino delgado son los ejemplos más conocidos de este tipo de enzima. Otro ejemplo típico es la trombina (EC 3.4.21.5), enzima importante en la coagulación de la sangre;
  2. Las proteasas de aspartato – son enzimas que poseen dos residuos de aspartato en su centro activo y actúan en medio ácido. Los ejemplos más típicos incluyen la pepsina (EC 3.4.23.1) que actúa en el estómago, la renina (EC4.23.15) que actúa sobre el angiotensinógeno y controla la presión arterial y la proteasa (EC 3.4.23.16) del virus de inmunodeficiencia humana (VIH);
  3. Las proteasas de cisteínas – como el nombre indica, estas enzimas tienen un residuo de cisteína en su centro activo. Como ejemplos importantes tenemos las catepsinas B, C y F que son enzimas encontradas en los lisosomas, las caspasas implicadas en la apoptosis y la papaína (EC 3.4.22.2) enzima extraída de la papaya usada para ablandar la carne.
  4. Las metaloproteasas – estas enzimas usan iones metálicos bivalentes, notoriamente el zinc  (Zn2+) o el cobalto (Co2+). Las colagenasas que actúan sobre el colágeno son metaloproteasas.

Zimógenos – los precursores de proteasas

Muchas enzimas digestivas son biosintetizadas en forma de un precursor inactivo llamado zimógeno  o  proenzima.

La activación de la enzima es efectuada por el clivaje de uno o más enlaces peptídicos de la molécula de zimógeno. El clivaje puede ser catalizado por la propia enzima en la forma activa o por una enzima separada.

Por ejemplo, el tripsinógeno, el zimógeno de la tripsina, es producido en el páncreas y activado en el intestino delgado por la acción de la enzima enteropeptidasa y por la propia tripsina.

Dentro de las células eucariotas las proteasas se localizan en los lisosomas o en los proteosomas

En los eucariotas, las proteínas pueden ser degradadas por dos vías proteolíticas:

  1. En los lisosomas – pequeño organelo membranar donde son recicladas proteínas membranares y proteínas extracelulares;
  2. En los proteosomas– complejos proteicos con centros catalíticos semejantes a las proteasas que degradan proteínas que fueron previamente marcadas con moléculas de ubiquitina.
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References:

  • Neurath, H. & Walsh K. A. (1976). Role of proteolytic enzymes in biological regulation (A Review). Proc. Natl. Acad. Sci., 73 (11): 3825-3832.
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