Glucagon

O glucagon pancreático, em que o seu gene está localizado no cromossoma 2 humano, é um polipéptido de cadeia singular com…

O glucagon pancreático, em que o seu gene está localizado no cromossoma 2 humano, é um polipéptido de cadeia singular com 29 aminoácidos (3.485 kDa). É sintetizado nas células A dos ilhéus de Langerhans e deriva de um precursor de 160 aminoácidos que é 5 a 6 vezes maior do que o glucagon. Dentro desta molécula, denominada de proglucagon, existem outros péptidos ligados em série: péptido relacionado com a glicentina, glucagon, péptido 1 semelhante ao glucagon (GLP-1, do inglês “glucagon-like peptide 1”), péptido 2 semelhante ao glucagon (GLP-2). A junção do péptido relacionado com a glicentina com o glucagon forma uma hormona, denominada de glicentina, de 69 aminoácidos que é predominantemente secretada pelo intestino. Tanto as concentrações de GLP-1 como de GLP-2 aumentam após as refeições. Um derivativo endógeno da GLP-1, com os primeiros 6 aminoácidos ausentes (GLP-1 [7-37]), é um estimulador extremamente potente das células B pancreáticas que potencia a secreção de insulina induzida pela glucose após as refeições. É libertado pelas células L do intestino delgado durante as refeições e é várias vezes mais potente do que o próprio glucagon como indutor da secreção de insulina. Por outro lado, a GLP-1 e a GLP-2 não estimulam a secreção de insulina. Em humanos saudáveis, o nível médio de glucagon plasmático é de 75pg/mL (25 pmol/L). Somente 30-40% deste é que é glucagon pancreático, o restante pertencem a compostos heterogéneos de alto peso molecular como o proglucagon, glicentina, GLP-1 e GLP-2. O tempo de meia vida do glucagon varia entre os 3 e os 6 minutos. O glucagon é maioritariamente removido pelo fígado e rins.

Secreção do glucagon

A secreção de glucagon é inibida pela glucose – contrastando com o efeito da glucose na secreção de insulina. Ainda existem informações contraditórias sobre se o efeito da glucose é diretamente realizado sobre as células A ou se é mediado através da libertação de insulina ou da somatostatina, uma vez que ambas são conhecidas por inibirem as células A de uma forma direta. Também, e uma vez que o ácido gama-aminobutírico (GABA, do inglês “γ-aminobutyric acid) é libertado pelas células B e os seus recetores foram detetados nas células A, o GABA pode participar na inibição das células A durante a estimulação das células B. Diversos aminoácidos estimulam a libertação de glucagon. Alguns, como a arginina, liberta tanto o glucagon como a insulina; outros (como a alanina) estimulam principalmente a libertação de glucagon. A leucina, um bom estimulante de libertação de insulina, não consegue ter o mesmo efeito para o glugacon. Outras substâncias que promovem a libertação de glucagon são as catecolaminas, as hormonas gastrointestinais (colecistoquinina), gastrina, polipeptídeo inibidor gástrico e os glucocorticoides. Tanto a estimulação simpática como a parassimpática promovem a libertação de glucagon; isto é especialmente importante no aumento da resposta das células A à hipoglicémia. Altos níveis de ácidos gordos estão associados à supressão da secreção de glucagon.

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