A estrutura secundária de um polímero é definida como a conformação local do seu suporte principal (ou cadeia principal). Nos anos de 1930 e 1940, Linus Pauling (1901 – 1994) e Robert Corey (1897 – 1971) determinaram as estruturas de raios-X de vários aminoácidos e dipéptidos num esforço para a elucidação dos constrangimentos estruturais na conformação da cadeia polipeptídica. Estes estudos indicaram que o grupo péptido tem uma estrutura rígida e planar, que, Pauling evidenciou, e que surge como uma consequência de interações de ressonância que dão à ligação peptídica um caracter de 40% de ligação covalente dupla. Esta explicação é suportada pela observação de que uma ligação peptídea C-N é 0.13 Å mais pequena do que uma ligação simples N-Cα e que a sua ligação C=O é 0.02 Å maior do que aquelas presentes nos aldeídos e cetonas. A energia de ressonância da ligação peptídica tem um valor máximo de ~85 kJ.mol-1, quando o grupo péptido é planar, uma vez que a sua ligação π é maximizada nesta conformação. Salvo raras exceções, os grupos peptídicos assumem uma conformação trans: em que os átomos de Cα estão no lado oposto da ligação peptídica que os juntam. Isto resulta, parcialmente, da interferência estérica, que faz com que a conformação cis seja ~8kJ.mol-1 menos estável do que a conformação trans (esta diferença energética é por alguma razão menor em ligações peptídeas seguidas do resíduo de prolina e, de facto, ~10% dos resíduos de prolina de uma proteína segue uma ligação peptídica cis).
As considerações acima são importantes porque elas indicam que o suporte principal da proteína é uma sequência ligada de grupos péptidos planares e rígidos. Desta forma, pode-se especificar a conformação do suporte principal do polipéptido a partir dos ângulos de torsão (ângulos de rotação e ângulos de diedral) sobre a ligação Cα-N (φ) e sobre a ligação Cα-C (Ψ) de cada resíduo de aminoácido. Estes ângulos, φ e Ψ, são ambos definidos como 180º quando a cadeia polipeptídica está completamente estendida ao longo do seu plano. Existem vários constrangimentos estéricos nos ângulos de torsão, φ e Ψ, da cadeia principal do polipéptido que limita a sua liberdade conformacional. A estrutura eletrónica de uma ligação simples (σ), como a ligação C–C, é cilindricamente simétrica sobre a sua ligação axial, esperando-se que tal ligação exiba uma liberdade rotacional.
Os valores estericamente permitidos dos ângulos φ e Ψ podem ser determinados calculando as distâncias entre os átomos de um tripéptido a todos os valores de φ e Ψ da unidade peptídica central. As conformações estericamente proibidas são aquelas em que qualquer distância de não ligação interatómica é menor do que a sua correspondente distância de van der Waals. Estes dados estão sumarizados num mapa conformacional ou num diagrama de Ramachandran, que foi inventado por G.N. Ramachandran (1922 – 2001).
A glicina, o único resíduo sem o átomo Cβ, é menos impedida estericamente do que outros aminoácidos. Este facto é observado quando se compara o diagrama de Ramachandran da glicina com outros resíduos do polipéptido. Na verdade, a glicina ocupa frequentemente zonas onde a cadeia polipeptídica se dobra e onde está sujeita a interferência estérica.
Outros assuntos relacionados:
- Estrutura primária da proteína
- Estrutura terciária da proteína
- Estrutura quaternária da proteína
- Estruturas em hélice
- Estruturas em folhas-β
References:
- Lesk, A.M., Introduction to Protein Architecture, Oxford University Press (2001)
- Leszczynski, J.F. and Rose, G.D., Loops in globular proteins: a novel category of secondary structure, Science 234, 849-855 (1986)
