A imunidade humoral é um mecanismo de defesa imunitário específico que depende da capacidade dos linfócitos B reconhecerem antigénios específicos, iniciando uma resposta para proteger os organismos contra os agressores. Os antigénios, na sua maioria, são moléculas que se encontram na superfície dos organismos patogénicos. No entanto, os antigénios podem, também, ser moléculas solúveis, como as toxinas. Apesar da grande diversidade de linfócitos que existem no organismo, os agentes patogénicos interagem apenas com aqueles que possuem, na superfície da sua membrana, recetores específicos para esses antigénios. Após se dar o complemento antigénio-recetor, verifica-se a ativação dos linfócitos que possuem esse tipo de recetores. Esta ativação traduz-se ma multiplicação, originando-se duas linhagens de clones destas células.
Ao multiplicarem-se depois da ligação complemento, uma linhagem de clones diferencia-se em células efetoras, de vida relativamente curta, designados por plasmócitos. Estas células possuem um retículo endoplasmático bastante desenvolvido, capaz de produzir proteínas. A estas proteínas dá-se o nome de anticorpos. Estes interagem, de forma altamente específica, com os antigénios no sentido de os neutralizar. Os anticorpos são moléculas solúveis que se difundem pelo organismo através da corrente sanguínea e do sistema linfático. Devido à designação dada no passado a estes fluídos, humores, resulta a denominação imunidade humoral.
Um outro grupo de células dá origem a células-memória, que embora não atuem durante essa resposta, permanecem vivas durante um longo período de tempo, estando prontas para responder de uma forma mais célere caso o mesmo antigénio volte a surgir no organismo.
Relativamente aos anticorpos, estes são cadeias polipeptídicas que têm como denominação geral imunoglobulinas. Os anticorpos são moléculas altamente específicas, e tal especificidade resulta da sua estrutura química. As imunoglobulinas têm a forma de um Y e são formadas por quatro cadeias polipeptídicas, estas cadeias encontram-se ligadas por pontes de dissulfito. As duas cadeias longas designam-se por cadeias pesadas e as duas cadeias curtas, por cadeias leves. Os anticorpos possuem uma região cuja sequência de aminoácidos é semelhante em todos eles, mesmo em anticorpos de espécies diferentes. Esta região designa-se de região constante e participa na interação com outros elementos do sistema imunitário e determina a classe a que pertence a imunoglobulina. Na região terminal das cadeias, quer longas, quer curtas, exista uma região cuja sequência de aminoácidos é distinta e própria de cada anticorpo, que tem por nome região variável. Esta região é que confere a elevada especificidade ao anticorpo. Esta sequência é que determina se o anticorpo tem, ou não, uma estrutura complementar de um determinado antigénio e por outro lado, permite o estabelecimento de ligações de hidrogénio (e eletrostáticas) entre o antigénio e o anticorpo. Devido à sua forma em Y, cada anticorpo, apresenta duas regiões variáveis, e portanto, dois locais de ligação ao antigénio.
Um antigénio, como uma bactéria ou um vírus, possui mais do que uma região capaz de ser reconhecida pelo sistema imunitário. As regiões de um antigénio às quais se podem ligar os anticorpos são designadas determinantes antigénicos ou epítopos. Desta forma, um antigénio pode ligar-se a diferentes tipos de anticorpos, tantos quantos os diferentes tipos de determinantes antigénicos que possua.
As imunoglobulinas, ao ligarem-se aos antigénios, formam o complexo antigénio-anticorpo. A formação deste complexo desencadeia diversos processos, que levam à destruição dos agentes agressores. Tais mecanismos correspondem a processos iniciados na resposta não específica e que agora são intensificados. A inativação do agente agressor pode ser conseguida por vários processos como a neutralização direta de bactérias e vírus, a aglutinação, a precipitação de antigénio solúveis, a ativação do sistema complemento ou a estimulação da fagocitose.
