Las enzimas catalizan una gran variedad de reacciones químicas. Sus grupos funcionales pueden “fácilmente” participar en las reacciones ácido-base, formar diversos tipos de conexiones covalentes transitorias y también interactúan e integran en las interacciones iónicas. Sin embargo, las enzimas son menos adecuadas para catalizar reacciones de oxidación-reducción. Aunque las enzimas catalizan esas reacciones, éstas lo hacen principalmente en asociación con pequeñas moléculas denominadas “cofactores”, que esencialmente actúan como las enzimas. Siendo así, los cofactores pueden ser iones metálicos, tales como el zinc Zn+, imprescindibles para la actividad catalítica de la carboxipeptidasa A, o moléculas orgánicas, tales como el NAD+ (Dinucleótido de nicotinamida) y el YADH (Alcohol desidrogenasa de levadura). Sin embargo, algunos cofactores, como por ejemplo el NAD+, están transientemente asociados con una determinada molécula de enzima, de modo que, funcione como un co-sustrato. Pero, otros cofactores como los grupos prostéticos están esencialmente asociados a una proteína, a través de conexiones covalentes. Por ejemplo, el grupo prostético heme de la hemoglobina está estrechamente relacionada con su proteína de conexión a partir de interacciones hidrofóbicas y de puentes de hidrógeno, conjuntamente con una conexión covalente entre el ión hierro (Fe2+) y la Histidina (His) F8. Aún así, las coenzimas son químicamente alteradas a través de las reacciones enzimáticas en que participan. Así, a fin de completar el ciclo catalítico, la coenzima debe ser devuelta a su estado original. Sin embargo, para los grupos prostéticos, esto puede ocurrir apenas en una fase separada de la secuencia de la reacción enzimática. No obstante, para las coenzimas transitoriamente conectadas, tales como NAD+, la reacción de regeneración puede ser catalizada por una enzima diferente. Un complejo enzima – cofactor catalíticamente activo es designado holoenzima (en griego: holos, todos). Por otro lado, la proteína enzimáticamente inactiva, resultante de la eliminación de un cofactor de holoenzima, es referida como una apoenzima (en griego: apo, distancia); es decir:
Apoenzima (inactiva) + cofactor = Holoenzina (activa)
- Muchas vitaminas son coenzimas precursoras: Muchos organismos son incapaces de sintetizar ciertas partes de cofactores esenciales, siendo así, estas sustancias deben estar presentes/integrar la dieta del organismo. Es el caso de las vitaminas. En realidad, muchas coenzimas fueron descubiertas como factores de crecimiento para los microorganismos o sustancias que tratan/curan enfermedades relacionadas con el déficit nutricional. Por ejemplo, el NAD+, que es un componente de la nicotinamida (Alternativamente conocido como niacinamida) o el ácido carboxílico siendo su análogo el ácido nicotínico, alivia el déficit alimentario humano conocido como “Pelagra”. Así, la Pelagra es una enfermedad caracterizada por diversos síntomas, tales como, la diarrea, dermatitis y demencia, habiendo sido endémica en las zonas rurales del sur de Estados Unidos de América a principios del siglo XX. Pero la mayoría de los animales, incluyendo los seres humanos, pueden sintetizar nicotinamida a partir del aminoácido triptófano (TRP). La dieta rica en maíz que era característica de estas zonas rurales contenía poco nicotinamida y triptófano disponibles para la absorción humana. En realidad, el maíz contiene cantidades significativas de nicotinamida, pero de una forma que requiere tratamiento con una base antes de poder ser absorbido en el intestino. Por otro lado, las vitaminas presentes en la dieta humana, que son precursores de coenzimas son todas vitaminas solubles en agua. En contraposición, las vitaminas solubles en lípidos, tales como la vitamina A y la vitamina D, no son componentes de coenzimas, aunque éstas también sean necesarias en cantidades ínfimas en las dietas de muchos animales superiores. Los ancestrales distantes de los seres humanos, probablemente tuvieron la capacidad de sintetizar las diversas vitaminas, tal como también fue observado en diversas plantas y microorganismos. Sin embargo, puesto que las vitaminas están normalmente disponibles en las dietas de animales superiores, es de esperar que la maquinaria celular utilizada para su síntesis fuera gradualmente quedando inactivada a través de la evolución.
Otros asuntos relacionados:
- Estabilidad de las proteínas;
- Dinámica de la proteína;
- Proteínas globulares;
- Estructura primaria de las proteínas;
- Estructura secundaria de las proteínas;
- Estructura terciaria de la proteína;
- Estructura cuaternaria de la proteína.
References:
- Friedmann, H.C. (Ed.), Enzymes, Hutchinson Ross (1981).
- Fruton, J.S., Molecules and Life, pp. 22–86,Wiley (1972).
- Creighton,D.J. and Murthy,N.S.R.K., Stereochemistry of enzymecatalyzed reactions at carbon, in Sigman, D.S. and Boyer, P.D. (Eds.), The Enzymes (3rd ed.),Vol. 19, 323–421, Academic Press (1990).
