Las proteínas de reconocimiento del suero y de otros fluidos corporales de los vertebrados que reaccionan específicamente con los…
Las proteínas de reconocimiento del suero y de otros fluidos corporales de los vertebrados que reaccionan específicamente con los antígenos que inducen a su formación son llamados anticuerpos. Los anticuerpos pertenecen a la familia de las proteínas globulares llamadas inmunoglobulinas. Sin embargo, las inmunoglobulinas son definidas como una familia de proteínas globulares que comprenden simultáneamente las moléculas de anticuerpo y las moléculas de los determinantes antigénicos. Un anticuerpo es una inmunoglobulina secretada por los linfocitos B, que está presente en el suero y se conecta de una forma específica a un antígeno. Por otro lado, los antígenos son clasificados como cualquier sustancia extraña que promueve una respuesta inmunológica. Un antígeno que produce una respuesta inmunológica adaptativa se denomina también inmunogenio. Los anticuerpos pueden ser producidos con el objetivo de defender el sistema contra proteínas específicas. Por ello, son moléculas muy importantes en la ciencia y pueden ser usadas para investigar una función o una localización específica de una determinada proteína en un sistema biológico.
La región específica del antígeno que el anticuerpo reconoce y al que se conecta es denominada epítopo o determinante antigénico. Un epítopo es normalmente formado por 5 a 8 aminoácidos de la superficie de la proteína. Las proteínas son estructuras tridimensionales y un epítopo puede ser reconocido en su forma natural en solución o en su forma nativa. Fueron identificados cinco tipos de anticuerpos, separados en cinco clases de inmunoglobulinas y son: IgM, IgG, IgA y IgE. Todos los anticuerpos comparten la misma estructura básica que consiste en 4 cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro. Estas cadenas forman una estructura molecular simétrica que comprende dos mitades, donde el lugar de conexión del antígeno es formado entre las terminaciones de las cadenas light y heavy de cada mitad. Las dos cadenas light (L) son idénticas y poseen cerca de 220 aminoácidos de largo, mientras que las cadenas heavy (H) tienen cerca de 440 aminoácidos de largo, compartiendo también una estructura idéntica. Estas cadenas están unidas por uniones de disulfuro covalentes y no covalentes, donde el número y tipo de uniones disulfuro varían entre las clases de inmunoglobulinas. Existen dos tipos de cadenas light: cadena lambda y cadena kappa. Por otro lado, existen 5 clases de cadenas heavy o isótopos que poseen propiedades únicas a cada clase de inmunoglobulina y algunos de los isótopos tienen diferentes subtipos. Estos isótopos determinan las propiedades biológicas del anticuerpo en una respuesta inmunológica.
Además del anticuerpo conectar específicamente a una partícula extraña, éste también señala otras células para eliminar estos agentes. La proporción de conexión del anticuerpo al antígeno varía dependiendo del anticuerpo secretado. Esta secuencia es conocida como la región variable. La construcción de la región variable durante la producción del anticuerpo en la célula B es lo que permite que el anticuerpo tenga una acción específica para una infinidad de diferentes antígenos. Las otras propiedades biológicas de los anticuerpos y su papel en la señalización de otras células inmunológicas son determinadas por la región constante de las cadenas heavy.
Se sabe que tras la digestión con enzimas proteolíticas, los anticuerpos pueden ser divididos en fragmentos. De esta forma pueden ser divididos en 2 fragmentos Fab (fragmento de la conexión al antígeno) y un fragmento Fc (fragmento cristalizable). El fragmento Fab contiene la cadena light y la porción terminal de cadena heavy, con el sitio de conexión al antígeno entre las cadenas. El fragmento Fc contiene la porción terminal carboxílica de las cadenas heavy y no posee sitio de conexión al antígeno. Estas propiedades tienen las siguientes aplicaciones prácticas, puesto que la porción Fc permite que:
- el anticuerpo se una a las matrices en ensayos como ELISA sándwich;
- el anticuerpo sea usado en ensayos de inmunoprecipitación;
- el anticuerpo sea reconocido por un anticuerpo secundario y, consecuentemente sea purificado a través de la proteína A o G.
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