Conceito de Oxidases de multicobre (MCOs)
A redução de oxigénio molecular a água é realizada por uma família de enzimas na natureza, as oxidases de multicobre (MCOs), que em simultâneo cumprem uma variedade de oxidações de iões metálicos ou substratos orgânicos. Os substratos das oxidases de multicobre podem ser separados em dois grupos principais. Em particular, no primeiro grupo, encontram-se os compostos redox inorgânicos simples – por exemplo Cu1+ ou Fe2+ – e substratos orgânicos que são oxidados pela enzima através de um mecanismo de radical catião – por exemplo ABTS (ácido 2,2′-azino-bis(3-etilbenzotiazolina-6-sulfónico). No segundo grupo, pertencem os fenóis e aminas aromáticas.
As enzimas oxidases de multicobre necessitam de pelo menos quatro iões metálicos de cobre para cumprirem a sua atividade. Estas enzimas possuem um centro de cobre do tipo 1 (T1) para ligação de um átomo de cobre e um centro trinuclear para outros três iões de cobre (TNC), que é composto por dois cobres tipo 2 (T2) e um cobre tipo 3 (T3). Todas as oxidases de multicobre possuem pelo menos um cobre T1, no entanto a enzima ceruloplasmina possui três.
Nas enzimas oxidases de multicobre, o sítio cobre tipo 1 é normalmente localizado dentro de um sulco na superfície da enzima, que constitui o sítio de ligação do substrato. O cobre T1 é o centro primário no qual os eletrões de substratos redutores são aceites, e a sua localização auxilia a sua função. De acordo com os substratos que são oxidados, encontra-se variação na forma e tamanho do sítio de ligação do substrato nas diferentes enzimas para cada substrato que constituem a família de oxidases de multicobre.
As diversas enzimas pertencentes à família oxidases de multicobre têm sido aplicadas em diversas áreas, nomeadamente, na biorremediação através das lacases, na saúde humana com a ceruloplasmina ou utilizando as lacases e bilirrubina oxidases em células de biocombustível.
As lacases constituem os membros mais simples da família de enzimas oxidases de multicobre. As lacases podem também ser entendidas como uma subfamília das oxidases de multicobre. Estas estão presentes em todos os domínios da vida, nomeadamente, os domínios Eukarya, Bacteria e Archaea. As lacases utilizam o oxigénio molecular como aceitador final de eletrões em vez de peróxido de hidrogénio. Isto é vantajoso, por exemplo, para a utilização industrial das lacases em relação a outras enzimas que degradam a lignina, tais como a lignina peroxidase ou a manganês peroxidase (AA2) que utilizam como aceitador final de eletrões o peróxido de hidrogénio. Isto permite uma catálise menos dispendiosa, uma vez que os tanques são menos corroídos.
As lacases têm sido implicadas em diversas atividades biológicas relacionadas com a formação de pigmentos, degradação de lignina, destoxificação e patogénese. O seu potencial industrial elevado deve-se principalmente à sua elevada capacidade de oxidação não específica relativa, à sua independência de cofatores e também pela utilização do oxigénio disponível como aceitador eletrónico.
