As hélices, em geral, são os elementos mais predominantes na estrutura secundária de uma proteína. Se uma cadeia polipeptídica está dobrada na mesma proporção da quantidade dos seus átomos Cα, assumirá uma conformação em hélice. Como uma alternativa aos seus ângulos φ e Ψ, a hélice pode ser caracterizada pelo número, n, de péptidos por dobra e pelo seu afastamento, p (do inglês pitch), a distância entre as dobras que a hélice toma em relação ao seu eixo. Note-se que as hélices têm quiralidade; isto é, podem ser dobradas tanto para a direita como para a esquerda (uma hélice que dobre para a direita, dobra na direção em que os dedos da mão direita dobram quando o polegar aponta em direção ao alongamento do eixo da hélice. Nas proteínas, o número n não necessita de ser um número inteiro, na verdade, raramente o é. A ligação que estabiliza e suporta as hélices polipeptídicas e outras estruturas secundárias são, na maioria, pontes de hidrogénio.
Hélice-α
Existe somente uma conformação em hélice de um polipéptido que tem simultaneamente ângulos conformacionais permitidos pelo diagrama de Ramachandran e um padrão de pontes de hidrogénio favoráveis: a hélice-α, que é uma disposição particularmente rígida de uma cadeia polipeptídica. A sua descoberta através de modelos, por Linus Pauling em 1951, marca um dos mais importantes acontecimentos da bioquímica estrutural. Para um polipéptido constituído por L-α-aminoácidos, a hélice-α dobra para a direita com os seus ângulos de torsão a serem de φ=-57º e Ψ=-47º, o n a possuir o número de 3.6 resíduos por dobra, e um valor de p de 5.4 Å. Uma hélice-α constituída por D-α-aminoácidos é a imagem do espelho da hélice-α constituída por L-α-aminoácidos; dobra para a esquerda com os seus ângulos φ=+57º e Ψ=+47º, n=-3.6 resíduos por dobra, e um p de 5.4 Å.
A hélice-α dispõem-se de uma forma em que a ligação N-H do n resíduo realiza uma ponte de hidrogénio com o grupo C=O do resíduo n-4. Isto resulta numa forte ligação por pontes de hidrogénio que tem uma distância N—O de 2.8 Å. Para além disto, o interior da hélice-α é fortemente empacotado; isto é, os seus átomos estão conectados por interações de van der Waals ao longo da hélice, maximizando, desta forma, as suas energias de associação. Os grupos radicais estão projetados para fora da estrutura em hélice para evitar interferências estéricas com a cadeia polipeptídica e também entre eles mesmos.
A hélice-α é um elemento comum da estrutura secundária de proteínas fibrosas e globulares. Nas proteínas globulares, as hélices-α englobam aproximadamente 12 resíduos, o que corresponde a mais de 3 dobras em hélice e a um tamanho de 18 Å. No entanto, já se encontraram hélices constituídas por 282 resíduos (cerca de 78 dobras).
Outras hélices
Existe uma notação que é frequentemente utilizada para diferenciar os vários tipos de hélices, que é designada por notação nm. Como visto anteriormente, o n refere-se, ao número de resíduos por dobra e o m é o número de átomos, incluindo o de hidrogénio, da estrutura que é finalizada pela ponte de hidrogénio. A partir desta notação, uma hélice-α assume a expressão hélice 3.613. Outras estruturas como a hélice 310 e a hélice 4.416 (hélice π) também podem seguir esta notação. A hélice 310, que tem um p de 6.0 Å, é mais fina e mais longa do que a hélice-α. Os seus ângulos de torção não são de todo favoráveis e os grupos radicais dos aminoácidos experienciam alguma interferência estérica. Isto explica o porquê das hélices 310 estarem ocasionalmente presentes em proteínas e maioritariamente em pequenos segmentos. A hélice 310 está principalmente presente na zona de transição entre uma extremidade de uma hélice-α e a porção seguinte da cadeia polipeptídica. A hélice π está presente em segmentos longos de hélices. A razão deste facto deve-se à sua conformação larga e planar, o que resulta que o eixo da hélice seja demasiado pequeno para acomodar moléculas de água e demasiado largo para permitir associações de van der Waals; este facto reduz a estabilidade relativamente a conformações mais empacotadas.
Outros assuntos relacionados:
– Estrutura secundária da proteína
– Estrutura terciária da proteína
– Estrutura quaternária da proteína
References:
- Lesk, A.M., Introduction to Protein Architecture, Oxford University Press (2001)
- Toniolo, C. and Benedetti, E., The polypeptide 310-helix, Trends Biochem. Sci. 16, 350-353 (1991)
