A oxidorredutase da NADH-Q, complexo I (também chamado de desidrogenase da NADH) da cadeia transportadora de eletrões, passa eletrões da NADH para a ubiquinona (CoQ). É provavelmente o maior componente proteico presente na membrana interna da mitocôndria (aproximadamente 900 kDA nos mamíferos) e contém na sua estrutura uma molécula de mononucleótido de flavina (FMN; um grupo prostético redox ativo que difere do dinucleótido de adenina e flavina (FAD) somente pela ausência de monofosfato de adenosina (AMP)) e seis a sete centros de ferro-enxofre que participam no processo de transporte de eletrões na cadeia transportadora de eletrões. Nos mamíferos, sete das suas quarenta e três subunidades são codificadas por genes mitocondriais, com os restantes a serem codificados por genes nucleares.
Os centros ferro-enxofre, descobertos por Helmut Beinert (1913 – 2007), apresentam-se comummente como um grupo prostético de proteínas ferro-enxofre. Existem quatro tipos de centros ferro-enxofre. Os que se designam de centros [2Fe-2S] e [4Fe-4S] têm na sua composição um igual número de iões sulfureto e ferro em que ambos estão coordenados com quatro grupos sulfidril de cisteína da proteína. O centro [3Fe-4S] é semelhante ao centro [4Fe-4S], no entanto carece de um átomo de ferro. O centro [Fe-S], que corre somente em bactérias, consiste num único átomo de ferro ligado a 4 resíduos de cisteína. Note-se que, em cada tipo de centro, os átomos de ferro estão coordenados a 4 átomos de enxofre, apresentando-se numa disposição tetraédrica à volta do ferro. Existe um outro tipo de centro ferro-enxofre que se encontram em proteínas ferro-enxofre de Rieske (assim denominadas após a sua descoberta por John Rieske (1923 -2012)), em que um dos átomos de Ferro no centro [2Fe-2S] está coordenado por duas histidinas.
O estado oxidado e reduzido dos centros ferro-enxofre diferem de uma carga formal independentemente do número de iões de ferro. Isto acontece porque os iões ferro de cada centro forma um sistema conjugado e pode ter estados de oxidação entre +2 e +3. Por exemplo, cada um dos dois centros [4Fe-4S] na proteína ferredoxina contém um Fe (II) e dois Fe (III). O potencial de redução padrão de dado tipo de centro ferro-enxofre depende da sua interação com a sua proteína associada, bem como do seu estado de oxidação.
As coenzimas do complexo I
A FMN e a CoQ, as coenzimas do complexo I, podem adotar três estados de oxidação. É sabido que a NADH pode somente participar em duas transferências de eletrões, embora tanto como a FMN e a CoQ são capazes de aceitar e dar um ou dois eletrões devido à estabilidade das suas estruturas semiquinonas. Por outro lado, os citocromos do complexo III, em que a CoQ reduzida passa os seus eletrões, somente são capazes de receberem um só eletrão. Portanto, desta forma, a FMN e a CoQ fornecem uma passagem de eletrões entre a NADH (dador de 2 eletrões) e os citocromos (aceitadores de um eletrão).
Embora a estrutura de raios-X do complexo I ainda não tenha sido determinada, documentaram-se algumas estruturas de microscopia eletrónica de baixa resolução do complexo I de coração de bovino, da Neuropora crassa e da E. coli. Todas as estruturas mostram uma proteína com uma forma “L”, com um domínio imerso na membrana interna da mitocôndria e outro estendido para o interior da matriz mitocondrial.
Outros assuntos relevantes:
- Fosforilação oxidativa
- Cadeia transportadora de eletrões
- Oxidorredutase da Coenzima Q (Complexo II)
- Complexo do citocromo bc1 (Complexo III)
- Oxidase do citocromo c (Complexo IV)
- Sintase do ATP (Complexo V)
