| Este artigo é patrocinado por: «A sua instituição aqui» |
Apesar de se assumir que a mioglobina funcionasse exclusivamente para armazenar oxigénio, esta função aparece somente nos mamíferos aquáticos como as focas e as baleias, que possuem concentrações de mioglobina nos seus músculos dez vezes superiores às dos mamíferos terrestres. Parece que a função fisiológica mais importante da mioglobina nos mamíferos terrestres é facilitar o transporte rápido de oxigénio para o músculo. A velocidade pela qual o oxigénio pode difundir dos capilares para os tecidos, e assim o nível de respiração, é limitado pela solubilidade baixa do oxigénio na solução aquosa. A mioglobina aumenta a solubilidade efetiva do O2 no músculo. Assim, esta proteína pode funcionar como uma “brigada molecular” que facilita a difusão do oxigénio. Recentemente, descobriu-se uma nova função fisiológica da mioglobina, como desintoxicante do óxido nítrico (molécula sinalizadora altamente reativa) através da sua conversão para NO3-.
Estrutura da mioglobina
A mioglobina consiste em 8 hélices (de A a H) que estão ligadas por pequenos segmentos polipéptidos para formar uma molécula elipsoidal com as dimensões de 44 x 44 x 25 Å. As hélices são maioritariamente α, mas com algumas distorções na sua geometria como um estreitamento no fim das hélices A, C, E e G. Os resíduos são designados consoante a sua localização na hélice ou no segmento interhelical. Por exemplo, o resíduo B5 é o quinto resíduo a partir do N-terminal da hélice B e o resíduo FG3 é o terceiro resíduo a partir do N-terminal do segmento não helical que conecta as hélices F e G. Para além disto, também se usa a numeração sequencial de todos os aminoácidos a partir do resíduo N-terminal do polipéptido, onde por vezes se usam as duas convenções de uma forma simultânea. Por exemplo, Glu EF7(83) da mioglobina é o 83º resíduo a partir do seu N-terminal e o sétimo resíduo do segmento não helical que conecta as hélices E e F. O grupo heme está firmemente embutido numa estrutura hidrofóbica formada principalmente por hélices B, C, G e H e também pelos segmentos CD e FG. O quinto ligando do Fe (II) do grupo heme é a His F8, a histidina proximal. Na oximioglobina, o Fe (II) está posicionado a 0.22 Å para fora do plano do heme. A His E7, a histidina distal, forma uma ponte de hidrogénio com o O2. Na desoximioglobina, a sexta ligação do Fe (II) está desocupada porque a histidina distal está demasiado longe para coordenar com o Fe (II). Para além disto, o Fe (II) moveu-se para uma localização 0.55 Å fora do plano do heme. Existem outras alterações estruturais da mioglobina dependendo dos estados de oxigenação, que consistem em pequenos movimentos e ajustamentos de segmentos. Em grosso modo, pode dizer-se que as estruturas oxi e desoxi da mioglobina são praticamente sobreponíveis.
Outros assuntos relacionados:
