No ano de 1951, para além de proporem a estrutura hélice-α, Linus Pauling e Corey também postularam a existência de uma estrutura secundária polipeptídica diferente, as folhas-β. Tal como as hélice-α, a conformação das folhas-β possui ângulos φ e Ψ repetitivos e utiliza as pontes de hidrogénio para estabilizar a sua estrutura. No entanto, no caso das folhas-β as pontes de hidrogénio ocorrem entre cadeias polipeptídicas vizinhas em vez na mesma cadeia como descrito nas hélices-α. As estruturas de folhas-β apresentam-se sobre 2 formas:
- Folhas-β antiparalelas, em que as cadeias polipeptídicas ligadas por pontes de hidrogénio dispõem-se numa forma paralela e com uma direção oposta.
- Folhas-β paralelas, em que as cadeias polipeptídeas ligadas por pontes de hidrogénio dispõem-se numa forma paralela e com a mesma direção.
As conformações em que estas estruturas β são ligadas por pontes de hidrogénio sob uma forma ótima são quando o polipéptido se encontra completamente estendido (φ=Ψ=±180º). Elas apresentam-se com um aspeto ondulado, que contribui para a denominação de folhas plissadas. Nesta conformação, as sucessivas cadeias laterias do polipéptido estende-se a lados opostos da folha com uma distância repetitiva de 7.0 Å.
As folhas-β são motivos estruturais comuns nas proteínas. Elas são constituídas por 2 a 22 cadeias polipeptídicas, 6 em média, em que os seus agregados têm uma largura de ~25 Å. As cadeias polipeptídicas numa folha-β são conhecidas por serem constituídas no máximo por 15 resíduos, em que a média são 6 resíduos fazendo um comprimento de ~21 Å.
As folhas-β paralelas com menos de 5 cadeias são raras. Esta observação sugere que as folhas-β paralelas são menos estáveis do que as folhas-β antiparalelas, possivelmente porque as pontes de hidrogénio das folhas paralelas estão distorcidas, comparando com as ligações das folhas antiparalelas. Também é comum se encontrarem folhas-β simultaneamente paralelas e antiparalelas, no entanto, somente ~20% das cadeias das folhas-β têm ligações paralelas num lado e ligações antiparalelas no outro.
As folhas-β das proteínas globulares exibem uma forte curvatura à direita quando observadas ao longo das suas cadeias polipeptídicas. Estas folhas-β dobradas são elementos estruturais importantes das proteínas globulares uma vez que constituem a sua estrutura central. Alguns cálculos sobre a energia conformacional indicam que a formação de folhas-β dobradas à direita surge como uma consequência das interações entre os resíduos não quirais dos L-aminoácidos nas cadeias polipeptídicas. Estas interações tendem a provocar uma ligeira dobra em hélice na cadeia o que distorce e enfraquece as ligações por pontes de hidrogénio que ocorre entre as cadeias de folhas-β. Uma geometria particular das folhas-β resulta, portanto, de um compromisso entre a otimização das energias conformacionais e a preservação das suas pontes de hidrogénio.
A topologia (conectividade) das cadeias polipeptídicas numa folha-β pode ser um pouco complexa, uma vez que as ligações destas estruturas consistem em longas porções de cadeias polipeptídicas que, por vezes, também contêm hélices.
Outros assuntos relacionados:
– Estrutura primária da proteína
– Estrutura secundária da proteína
References:
- Lesk, A.M., Introduction to Protein Architecture, Oxford University Press (2001)
