Concepto de Proteínas Fibrosas
Las proteínas fibrosas son moléculas altamente alargadas que son compuestas casi exclusivamente por su estructura secundaria. Muchas proteínas fibrosas, como las presentes en la piel, tendones y huesos, funcionan como materias estructurales que tienen un papel protectivo, conectivo y de soporte en los organismos vivos. Otras, como las proteínas musculares y ciliares, tienen funciones relacionadas con el movimiento.
Las moléculas fibrosas raramente cristalizan y así no son, usualmente, sujetas a determinación estructural a través del análisis por rayos X en vez de cristalizarse, ellas se asocian como fibras en que sus largos ejes moleculares son más o menos paralelos al eje de la fibra. El patrón de difracción por rayos X de tal fibra contiene poca información, haciendo con que estas estructuras sean de difícil análisis a nivel estructural. Sin embargo, William Astbury (1898-1961) en los años 1930 realizó estudios de rayos X en proteínas fibrosas de lana y de tendón. Puesto que los primeros cristales de rayos X de las proteínas sólo fueron determinados tras el año 1950, estos estudios constituyeron el primer intento de elucidación de los principios estructurales que gobiernan las proteínas.
Queratina
La queratina es un ejemplo de una proteína fibrosa, mecánicamente dura y químicamente no reactiva, que está presente en todos los vertebrados superiores. Es el principal componente de la capa externa de estructuras como el cabello, cuernos, uñas y plumas. La queratina puede ser clasificada como queratina-α, que está presente en los mamíferos, o queratina-β, que está presente en los pájaros y reptiles. Los mamíferos tienen más de 30 genes relativos a la queratina, que son expresados de una forma específica en cada tejido, en donde los productos son clasificados como perteneciendo a familias de polipéptidos relativamente ácidos (tipo I) o relativamente básicos (tipo II), los filamentos de queratina, en que forman los filamentos intermedios de las células de la piel tienen que contener por lo menos un miembro de cada tipo.
Estudios de microscopía electrónica indican que el cabello, que está compuesto principalmente por queratina-α, consiste en una jerarquía de estructuras. Un cabello tiene aproximadamente 20µm de diámetro y es compuesto por células muertas, en donde cada uno de ellos contiene macrofibrilas (~2000 Å de diámetro) que están orientadas paralelamente a la fibra de cabello. Las macrofibrilas son construidas por microfibrilas (-80 Å de anchura), estas últimas son aglomeradas por una matriz de proteínas amorfas que poseen altos índices de azufre.
A nivel molecular, el patrón de difracción por rayos X de la queratina-α se asemeja a lo esperado en una hélice-α. Sin embargo, la queratina-α presenta un espacio de 5.1 Å en vez del 5.4 Å presente en las hélice-α. Esta observación, juntamente con otras evidencias químicas y físicas, sugiere que los polipéptidos de queratina-α forman pares de hélice-α bastante próximos en donde cada par es compuesto por una cadena de queratina del tipo I y del tipo II dobladas a la izquierda y en paralelo, formando una estructura espiral. La distancia repetitiva normal de 5.4 Å de cada hélice-α es, por lo tanto, inclinada relativamente al eje de la estructura, resultando en la distancia observada de 5.1 Å. Esta estructura que presenta un espiral enrollado. La conformación de la estructura espiral enrollada de la queratina surge como consecuencia de su estructura primaria: el segmento central de ~310 residuos de cada cadena polipeptídica posee una pseudorepitición de 7 residuos, a-b-c-d-e-f, con una predominancia de residuos no polares en las posiciones a y d. Puesto que una hélice-α posee 3.6 residuos por vuelta, los residuos a y d de la queratina-α se alinean en un lado de la hélice-α para formar una zona hidrofóbica alargada que se podrá asociar con otras zonas hidrofóbicas. Así y de este modo, se forman los aglomerados anteriormente mencionados, como las microcofibrilas y las macrofibrilas.
Otros asuntos relacionados:
- Estructura primaria de la proteína
- Estructura secundaria de la proteína
- Estructuras en hélice
- Estructuras en hojas-b
- Proteínas globulares
References:
- Branden, C. and Tooze, J., Introduction to Protein Structure (2nd ed.), Garland (1999)
