A pesar de asumir que la mioglobina funciona exclusivamente para almacenar oxígeno, esta función aparece solamente en los mamíferos acuáticos como las focas y las ballenas, que poseen concentraciones de mioglobina en sus músculos diez veces superiores a las de los mamíferos terrestres. Parece que la función fisiológica más importante de la mioglobina en los mamíferos terrestres es facilitar el transporte rápido de oxígeno para el músculo. La velocidad por la cual el oxígeno puede difundir de los capilares para los tejidos, y así el nivel de respiración, es limitado por la solubilidad baja del oxígeno en la solución acuosa. La mioglobina aumenta la solubilidad efectiva del O2 en el músculo. Así, esta proteína puede funcionar como una “brigada molecular” que facilita la difusión del oxígeno. Recientemente se descubrió una nueva función fisiológica de la mioglobina, como desintoxicante del óxido nítrico (molécula señalizadora altamente reactiva) a través de su conversión a NO3-.
Estructura de la mioglobina
La mioglobina consiste en 8 hélices ( de A a H) que están unidas por pequeños segmentos polipéptidos para formar una molécula elipsoidal con las dimensiones de 44 x44 x 35 Å.
Las hélices son mayoritariamente α, pero con algunas distorsiones en su geometría como un estrechamiento en el final de las hélices A, C, E y G. los residuos son designados según su localización en la hélice o en el segmento interhelical. Por ejemplo, el residuo B5 es el quinto residuo a partir del N-terminal de la hélice B y e residuo FG3 es el tercer residuo a partir del N-terminal del segmento no helical que conecta las hélices F y G. Además de ello, también se usa la numeración secuencial de todos los aminoácidos a partir del residuo N-terminal del polipéptido, donde a veces se usan las dos convenciones de una forma simultánea. Por ejemplo, Glu EF7(83) es el 83º residuo a partir de su N-terminal y el séptimo residuo del segmento no helical que conecta las hélices E y F. El grupo heme está firmemente embutido en una estructura hidrofóbica formada principalmente por hélices B, C, G y H y también por los segmentos CD y FG. El quinto ligando del Fe (II) del grupo heme es la His F8, la histidina proximal. En la oximioglobina, el Fe (II) está posicionado a 0.22 Å para fuera del plano del heme. La His E7, la histidina distal, forma un puente de hidrógeno con el O2. En la desoximioglobina, el sexto enlace del Fe (III) está desocupado porque la histidina distal está demasiado lejos para coordinar con el Fe (III). Además de esto, el Fe (II) se movió para una localización 0.55 Å fuera del plano del heme. Existen otras alteraciones estructurales de la mioglobina dependiendo de los estados de oxigenación que consisten en pequeños movimientos y ajustes de segmentos. A groso modo, se puede decir que las estructuras oxi y desoxi de la mioglobina son prácticamente superponibles.
Otros asuntos relacionados:
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