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Catalasa

Concepto de Catalasa

La catalasa (EC 1.11.1.6) es una enzima que cataliza la degradación del peróxido de hidrógeno (o más comúnmente conocido como agua oxigenada, cuya fórmula es H2O2).

Pero precisamente en la reacción promovida por la catalasa, dos moléculas de peróxido de hidrógeno son convertidas en agua y oxígeno molecular:

2 H2O2  2 H2O + O2

Esta enzima que está presente en todos los organismos desde bacterias, hongos, plantas y animales. En las células animales se encuentra principalmente en los peroxisomas.

La catalasa presenta dos actividades enzimáticas dependiendo de la concentración de H2O2:

  • Si la concentración de H2O2 es elevada, entonces la catalasa actúa catalíticamente, es decir, quiebra el H2O2 en H2O y O2;
  • Si la concentración de H2O2 es baja y en la presencia de un sustrato donador de hidrógeno adecuado (e.g. etanol, metanol, fenol, etc.), entonces la catalasa oxida el sustrato, eliminando el H2O2 y formando también H2.

Existen especies reactivas de oxígeno, son metabolitos aeróbicos que son fisiológicamente activos en bajas concentraciones pero pueden provocar diversos tipos de lesiones, incluyendo daños en el ADN, en la membrana celular y en proteínas y lípidos en concentraciones más elevadas. Por ello, las células poseen sistemas antioxidantes que permiten la prevención o la recuperación de los daños oxidativos. Estos sistemas consisten en moléculas antioxidantes así como en enzimas antioxidantes, concretamente la catalasa, entre otras.

El nombre catalasa fue usado por primera vez, quizás de forma inadecuada para los patrones actuales, en 1900. Las catalasas, o más correctamente, hidroperoxidasas, son una de las clases de enzimas más estudiadas y fueron una de las primeras fuentes de información sobre la naturaleza de las enzimas. Warburg que notó que la actividad de la catalasa era inhibida por el cianuro, sugirió que la catalasa contenía hierro en 1923. Chance obtuvo evidencias para un complejo enzima sustrato a partir de estudios bajo condiciones de rápido flujo. En 1937, Sumner y Dounce cristalizaron la catalasa proveniente del hígado de bovino, consiguiendo concretizar una de las primeras cristalizaciones de una enzima intracelular. Más tarde, la secuencia de aminoácidos completa de las catalasas fueron descubiertas. Actualmente, se sabe que es una proteína tetramérica compuesta de 4 subunidades idénticas de 60 kDa, conteniendo cada una en su centro activo un grupo heme y NADPH.

Test de la catalasa

Algunas bacterias producen la enzima catalasa que facilita la desintoxicación celular al neutralizar los efectos bactericidas del peróxido de hidrógeno.

El test de catalasa facilita la detección de la enzima de catalasa en bacterias. Es esencial para la diferenciación de Micrococcaceae (catalasa positiva) de Streptococcaceae (catalasa negativa). El test de catalasa es también importante en la diferenciación de bacterias anaerobias obligatorias de aerobias, pero los anaerobios son generalmente conocidos por no poseer la enzima. En este contexto, el test de la catalasa es importante para diferenciar estirpes aerotolerantes de Clostridium (catalasa negativa) de Bacillus (catalasa positiva).

Para el test de rutina de aerobios, se usa una solución de peróxido de hidrógeno al 3% y para la identificación de bacterias anaerobias, al 15%. El test de la catalasa es considerado positivo cuando es evidente una inmediata efervescencia (burbujear) tras la adición de la solución de peróxido de hidrógeno y negativo en la ausencia de la efervescencia.

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References:

  • Chelikani, P., Fita, I, Loewen, P.C. (2004). Diversity of structures and properties among catalases. Cellular and Molecular Life Sciences, 61: 192-208.
  • Kirkman, H.N., Gaetanit, G.F. (1984). Catalase: A tetrameric enzyme with four tightly bound molecules of NADPH. Proceedings of the National Academy of Sciences, 81: 4343-4347.
  • Percy, M.E. (1984). Catalase: an old enzyme with a new role? Can J Biochem Cell Biol, 62:1006-14
  • Scibior, D., Czeczot, H. (2006). Catalase: structure, properties, functions. Postepy Hig Med Dosw, 60:170-180.
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