Proteínas Fibrosas

As proteínas fibrosas são moléculas altamente alongadas em que são compostas quase exclusivamente pela sua estrutura secundária

As proteínas fibrosas são moléculas altamente alongadas em que são compostas quase exclusivamente pela sua estrutura secundária. Muitas proteínas fibrosas, como as presentes na pele, tendões e ossos, funcionam como matérias estruturais que têm um papel protetivo, conectivo e de suporte nos organismos vivos. Outras, como as proteínas musculares e ciliares, têm funções relacionadas com o movimento.

As moléculas fibrosas raramente cristalizam e assim não são, usualmente, sujeitas a determinação estrutural através da análise por raios-X. Ao invés de cristalizarem, elas se associam como fibras em que os seus longos eixos moleculares são mais ou menos paralelos ao eixo da fibra. O padrão de difração por raios-X de tal fibra contém pouca informação, fazendo com que estas estruturas sejam de difícil análise a nível estrutural. No entanto, William Astbury (1898 – 1961) nos anos de 1930 realizou estudos de raios-X em proteínas fibrosas da e do tendão. Uma vez que os primeiros cristais de raios-X das proteínas só foram determinados após o ano de 1950, estes estudos constituíram a primeira tentativa de elucidação dos princípios estruturais que governam as proteínas.

Queratina

A queratina é um exemplo de uma proteína fibrosa, mecanicamente dura e quimicamente não reativa, que está presente em todos os vertebrados superiores. É o principal componente da camada externa de estruturas como o cabelo, chifres, unhas e penas. A queratina pode ser classificada como queratina-α, que está presente nos mamíferos, ou queratina-β, que está presente nos pássaros e repteis. Os mamíferos têm mais do que 30 genes relativos à queratina, que são expressos numa forma específica a cada tecido, em que os produtos são classificados como pertencendo a famílias de polipéptidos relativamente ácidos (tipo I) ou relativamente básicos (tipo II). Os filamentos de queratina, em que formam os filamentos intermédios das células da pele têm que conter pelo menos um membro de cada tipo.

Estudos de microscopia eletrónica indicam que o cabelo, que é composto principalmente por queratina-α, consiste numa hierarquia de estruturas. Um cabelo tem aproximadamente 20µm de diâmetro e é composto por células mortas, em que cada um deles contém macrofibrilas (~2000 Å de diâmetro) que estão orientados paralelamente à fibra de cabelo. As macrofibrilas são construídas por microfibrilas (-80 Å de largura), estas últimas são aglomeradas por uma matriz de proteínas amorfas que possuem altos índices de enxofre.

A nível molecular, o padrão de difração por raios-X da queratina-α assemelha-se ao esperado numa hélice-α. No entanto a queratina-α apresenta um espaçamento de 5.1 Å ao invés do 5.4 Å presente nas hélice-α. Esta observação, juntamente com outras evidências químicas e físicas, sugere que os polipéptidos de queratina-α formam pares de hélice-α bastante próximos em que cada par é composto por uma cadeia de queratina do tipo I e do tipo II dobradas à esquerda e em paralelo, formando uma estrutura espiral. A distância repetitiva normal de 5.4 Å de cada hélice-α é, portanto, inclinada relativamente ao eixo da estrutura, resultando no espaçamento observado de 5.1 Å. Esta estrutura é dita que apresenta uma espiral enrolada. A conformação da estrutura espiral enrolada da queratina surge como consequência da sua estrutura primária: o segmento central de ~310 resíduos de cada cadeia polipeptídica possui uma pseudorepitição de 7 resíduos, a-b-c-d-e-f, com uma predominância de resíduos não polares nas posições a e d. Uma vez que uma hélice-α possui 3.6 resíduos por volta, os resíduos a e d da queratina-α alinham-se num lado da hélice-α para formar uma zona hidrofóbica alongada que se poderá associar com outras zonas hidrofóbicas. Assim e deste modo, formam-se os aglomerados já anteriormente mencionados, como as microcofibrilas e as macrofibrilas.

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References:

  • Branden, C. and Tooze, J., Introduction to Protein Structure (2nd ed.), Garland (1999)
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